未折叠蛋白反应（UPR）通过包括内质网相关性降解（ER-associateddegradation,ERAD）在内的多种机制维持内质网稳态。ERAD识别末端错误折叠或未组装的蛋白，并让它们跨过内质网膜逆向转位到细胞质中，在那里它们被蛋白酶体降解。然而，某些与疾病相关的易聚集的蛋白（下称易聚集蛋白）不能被ERAD清除，但可通过其他途径处理掉。易聚集蛋白与多种神经退行性疾病有关，包括以遗传性痉挛性截瘫为特征的多种疾病。因此，了解这些替代性处理途径如何发挥作用具有重要的医学意义。作为一种替代性处理途径，内质网自噬（ER-phagy）靶向易聚集蛋白位于内质网中的结构域（即内质网结构域）并将它们押送到自噬体中以便将它们递送至液泡或溶酶体中进行降解。当诱导内质网自噬时，内质网自噬受体将它们的结合伴侣---酵母中的Atg8或哺乳动物中的LC3---招募到内质网的离散位点上，从而促进自噬体形成。这些位点形成于高度动态的由Lnp1加以稳定的管状内质网网络上，其中Lnp1是一种位于管状内质网连接处的保守蛋白。尽管内质网自噬发生在连续内质网网络的离散位点上，但是将内质网装载到自噬体中的受体分散于这个内质网网络中。内质网上的特定位点如何成为内质网自噬的靶标尚不清楚。基于此，在一项新的研究中，来自美国加州大学圣地亚哥分校、匹兹堡大学、挪威奥斯陆大学和荷兰格罗宁根大学的研究人员推断细胞质组分可能与内质网自噬受体一起发挥功能以便确定这些位点。COPII包被亚基是这些因子的候选对象，这是因为已知它们将膜结构域与剩下的占大部分的内质网结构域分离开来。注定要离开内质网的正确折叠蛋白被COPII包被货物衔接复合物（COPIIcoatcargoadaptor